في العقودِ الأولى منَ القرنِ العشرين، ظهرَ التبلورُ كتقنيةٍ تحويليةٍ لكشفِ الطبيعةِ الكيميائيةِ للجزيئاتِ الصغيرةِ والبسيطة.

ويخضعُ تكوينُ البلوراتِ للخصائصِ والتفاعلاتِ المتأصلةِ للجسيماتِ المكونة. إذْ تحددُ قوى الجذبِ بينَ الجسيماتِ كيفيةَ تجميعِها وترتيبِها في الشبكةِ البلورية. عندما تتحدُ الجزيئاتُ الذائبةُ معًا، فإنها تتسقُ معَ نمطٍ متماثل، مما ينتجُ عنه بلورةٌ لها شكلٌ محددٌ جيدًا وبنيةٌ داخلية.

ومعَ ذلك، هناكَ سؤالٌ مثيرٌ للاهتمامِ يلوحُ في الأفق: هلْ يمكنُ توسيعُ عمليةِ التبلورِ لفهمِ التعقيداتِ الكيميائيةِ للعملياتِ الحيوية؟

في انتصارٍ هائل، تحدى ثلاثةُ علماءَ رائدينَ تلكَ المشكلةَ وتمكنُوا منَ التغلُّبِ على حاجزِ بلورةِ البروتينات؛ وهيَ الجزيئاتُ التي تُحددُ معظمَ العملياتِ الحيويةِ التي تحدثُ في أجسامِ الكائناتِ الحية.

في عامِ ألفٍ وتِسعِمئةٍ وستةٍ وعشرين، نجحَ "جيمس سومنر" في بلورةِ إنزيمٍ يُدعى اليورياز، لأولِ مرة، واضعًا حدًّا لنقاشٍ مثيرٍ للجدلِ بينَ علماءِ الأحياء.

تمَّ رفضُ النتائجِ التي توصلَ إليها سومنر في البداية. ومعَ ذلك، وبناءً على هذا العملِ الرائد، طورَ "جون نورثروب" تبلورَ الإنزيماتِ النقيةِ والبروتيناتِ الأخرى. وقتَها؛ اقتنعَ الباحثونَ بإمكانيةِ تنقيةِ الإنزيماتِ وعزلِها بكمياتٍ ملموسة.

أنشأَ "نورثروب" الظروفَ المُثلى لبلورةِ عددٍ منَ الإنزيماتِ الهضميةِ بنجاح، مثلَ البيبسين والتربسين. منْ خلالِ هذا، اكتشفَ نورثروب علاقاتٍ مثيرةً للاهتمامِ بينَ الإنزيماتِ والبروتيناتِ ذاتِ الصلة، ممَّا مهدَ الطريقَ لتطويرِ فهمٍ أفضلَ لكيفيةِ عملِ الإنزيمات.

مهدتْ عملياتُ تبلورِ الإنزيماتِ للعلماءِ الطريقَ للحصولِ على هياكلَ ثلاثيةِ الأبعادِ عاليةِ الدقةِ منَ الإنزيمات. توفرُ هذهِ الهياكلُ رؤىً قيمةً حولَ ترتيبِ الذراتِ داخلَ الإنزيمِ وموقعِها النشطِ والتفاعلاتِ معَ الركائزِ والعواملِ المساعدةِ والمثبطات. يساعدُ فهمُ البنيةِ التفصيليةِ للإنزيماتِ في توضيحِ آلياتِ عملِها وخصوصياتِها وتنظيمِها.

وعنْ طريقِ ذلكَ الاكتشاف؛ تمتْ دراسةُ الآلياتِ الجزيئيةِ الدقيقةِ الكامنةِ وراءَ التفاعُلاتِ المحفَّزةِ بالإنزيم. واكتسابُ فهمٍ أعمقَ لكيفيةِ تسهيلِ الإنزيماتِ للتحولاتِ الكيميائيةِ بكفاءةٍ وخصوصيةٍ عالية.

في التوقيتِ نفسِه تقريبًا؛ كانَ التركيبُ الكيميائيُّ للفيروساتِ غامضًا مثلَ تركيبةِ الإنزيمات، قبلَ أنْ يوضحَ "ويندل ستانلي" أنَّ فيروسَ مرضِ فسيفساءِ التبغِ يمكنُ أنْ يتبلورَ بطريقةِ تبلورِ البروتيناتِ والإنزيماتِ نفسِها.

ساعدتِ النتائجُ التي توصلَ إليها "ستانلي" في فتحِ مجالٍ بحثيٍّ غيرِ محدودٍ تقريبًا. إذْ تمكنَ العلماءُ منْ بَلْورةِ مجموعةٍ منَ الفيروسات، الأمرُ الذي سمحَ لهم بفحصِ هياكلِها الدقيقةِ وكيفيةِ استهدافِها بالعلاجات.

وساعدَ تبلورُ الفيروسِ في تطويرِ الأدويةِ المضادةِ للفيروسات، إذْ توفرُ الهياكلُ عاليةُ الدقةِ للبروتيناتِ الفيروسيةِ التي يتمُّ الحصولُ عليها منْ خلالِ التبلورِ أهدافًا لتصميمِ الدواء. منْ خلالِ فهمِ التفاعلاتِ الدقيقةِ بينَ البروتيناتِ الفيروسيةِ والجزيئاتِ الصغيرةِ أوِ المثبطات، يمكنُ للباحثينَ تصميمُ الأدويةِ التي تعطلُ تكاثرَ الفيروس، أوْ تمنعُ الإنزيماتِ الفيروسية، أوْ تمنعُ دخولَ الفيروسِ إلى الخلايا المضيفة. تساعدُ هذهِ المعرفةُ في تطويرِ العلاجاتِ المضادةِ للفيروساتِ واكتشافِ أهدافٍ دوائيةٍ جديدة.

لذا؛ حصلَ العلماءُ الثلاثة؛ سومنر ونورثورب وستانلي؛ على جائزةِ نوبل الكيمياءِ في عامِ ألفٍ وتِسعِمئةٍ وستةٍ وأربعين.

Hosted on Acast. See acast.com/privacy for more information.